Imunitate specifică umorală (12) Tipuri de Ig și structură - Articole - 3tres3, pagina porcului

Imunitatea umorală specifică este mediată de glicoproteine ​​numite anticorpi sau imunoglobuline.

specifică

Anticorpi (Ab) sau imunoglobuline (Ig):

  1. Acestea sunt produse de limfocitele B stimulate de antigeni și diferențiate în celule plasmatice (celule secretoare de anticorpi, în engleză ASC: celule secretoare de anticorpi)
  2. Secretat în fluide corporale extracelulare.
  3. Capabil să lege și să atace agenții patogeni străini, neutralizându-i și eliminându-i prin mecanisme multiple

monomer de imunoglobulină are o greutate moleculară de 150-180 kDa și are o formă similară cu un Y (Figura 1).

Figura 1. Structura generală a unei imunoglobuline.

Structura tipică a Ig constă din două lanțuri grele (H: grele) și două lanțuri ușoare (L: ușoare) legate prin legături disulfurice. Ambele lanțuri sunt formate din două părți, o regiune constantă (C) și o regiune variabilă (V).

Lanțurile H și L au regiuni sau domenii în care proteina se pliază pentru a forma o zonă globulară, desemnată VH, CH și respectiv VL, CL. Lanțurile grele sunt alcătuite dintr-o parte variabilă (VH) și trei (pentru IgG și IgA) sau patru (pentru IgM și IgE) domenii constante numite CH1, CH2, CH3 și CH4. Lanțul ușor poate fi de tip λ sau κ și este alcătuit din două domenii, unul variabil (VL sau VK) și celălalt constant (CL sau CK). Domeniile VH și VL au regiuni foarte variabile numite CDR (regiuni care determină complementaritatea) care sunt situsul de legare pentru un antigen specific.

Există o regiune de articulație între CH1 și CH2 care permite flexibilitatea moleculelor de Ig. Digestia acestei regiuni de articulație cu proteaze are ca rezultat două fragmente Fab care conțin situsul de legare a antigenului și un Fc (fragment cristalizabil) implicat în funcțiile anticorpului.

Domeniile CH2 și CH3 sunt locurile de legare pentru receptorii Fc, în timp ce domeniile CH1-CL se leagă de fragmentul C4b complementar și domeniul CH2 se leagă de factorul de complement C1q.

O bacterie are epitopi de suprafață diferiți; în timpul unei infecții vor fi produși diferiți anticorpi și fiecare anticorp se va lega de epitopii săi specifici pe agentul patogen.

Diferitele secvențe de aminoacizi din regiune constant din lanțul greu caracterizează diferitele clase de anticorpi sau izotipuri (Figura 2): IgD (chain lanț greu), IgM (μ lanț greu), IgG (γ lanț greu), IgA (α lanț greu) și IgE (ε lanț greu). IgM sunt secretate ca pentameri și IgA ca dimeri secretori.