Aminoacizii și interacțiunea lor cu legumele; AEFA; Asociația Spaniolă a Producătorilor din
D. Vicente López Cerezo Este inginer chimic de la IQS și se alătură ca manager în Proalan, S. A. (companie cu capital spaniol) în 1979.
Proalan este producător de hidrolizate proteice de origine animală și vegetală, prin procese chimice și enzimatice. Comercializează produse standard și formulări specifice pentru clienți pe diverse piețe. Încercând întotdeauna să satisfac nevoile clienților care au nevoie de produse cu valoare nutritivă ridicată. În aprovizionarea pieței agricole produse cu aminoacizi liberi către companii agrochimice. Deține Înregistrarea REACH pentru hidrolizatele dumneavoastră.
Semnătură Proalan se alătură AEFA (Asociația Spaniolă a Producătorilor de Agronutrienți) în 1998 și în acesta, D. Vicente Lopez participă activ la Comitetul de lucru pentru biostimulanți.
Una dintre specialitățile în agronutriția plantelor include aminoacizii și proteinele. Ce sunt ei?
Aminoacizii sunt molecule organice formate din carbon, hidrogen, oxigen și azot.. Metionina și cistina conțin, de asemenea, sulf.
Numele său se datorează grupurilor funcționale pe care le conține: a grupa amino de bază (NH2) și a grupare carboxil acidă (COOH) atașat la un lanț de carbon (R).
20 au fost identificate aminoacizii ca formatori de proteine. Raportul cuantificat al fiecărui aminoacid se numește „aminogramă”.
Peste 250 au fost detectate și în legume aminoacizi neproteic, cu intermediar fiziologic, metabolic, funcțional etc.
Prezența unui carbon asimetric oferă aminoacizi particularitatea că grupările amino și acid pot fi localizate (spațial) în două poziții. Aceste două forme se numesc stereoizomeri; deoarece structurile lor spațiale sunt imagini în oglindă, nu sunt suprapuse. Cei doi stereoizomeri se numesc: L și D.
- L. Dacă poziția grupării amino este situată în stânga grupării hidroxil a carboxilului. (Figura 2)
- D. Dacă poziția grupului amino este în dreapta. (Figura 3)
Doar aminoacizi proteici "LSunt utile pentru formarea proteinelor.
sinteza aminoacizilor din plante Acesta este realizat pe cinci rute principale, care sunt denumite în funcție de precursorul din care derivă:
- Familia piruvat: Alanină, valină și leucină.
- Familia oxalcetatelor: Ac. aspartic, lizină, treonină, metionină și izoleucină.
- Familia alfa-cetoglutarat: Ac. glutamic, prolină, hidroxiprolină și arginină.
- Familia Shechymate: Tirozină, fenilalanină, triptofan și histidină.
- Familia ciclului Calvin: Glicină, serină și cistină.
Există interacțiuni metabolice între diferitele familii.
Proteinele sunt formate din lungi lanțuri de aminoacizi proteici legate între ele printr-un tip de legătură numită: „legătură peptidică”. Greutatea moleculară sau dimensiunea proteinelor este foarte diversă; greutate moleculară mică existentă pentru alții cu cifre mai mari de 300.000 Daltoni.
Diferitele proteine diferă între ele prin cantitatea fiecăruia dintre aminoacizii prezenți în molecula lor. aminoacizi sunt aceleași în toate proteinele, diferența este în cantitatea fiecăreia dintre ele. Adică în aminogramă.
Ce este hidroliza proteinelor?
Hidroliza este procesul chimic de rupere a legăturilor peptidice care unesc aminoacizii unei proteine.
Produsul final al unui proces de hidroliză se numește „hidrolizat”. Este un amestec de aminoacizi liberi și peptide de diferite dimensiuni, în funcție de procesul de hidroliză.
Hidroliza, pe măsură ce progresează descompunerea legăturilor peptidice, generează fracții de aminoacizi care primesc următoarele denumiri:
- Peptonele sunt cele mai mari fracții.
- Polipeptidele, sunt lanțuri de peste zece aminoacizi.
- Peptide (oligopeptide), dacă lanțurile sunt mai mici de zece aminoacizi.
- Aminoacizi liberi.
Hidroliza este o reacție chimică care încorporează doar apă; dar are nevoie de un catalizator. Tipul de catalizator sau „agent hidrolitic” definește hidroliza.
Câți agenți sunt utilizați pentru hidroliză de către companii?
Industria are posibilitatea de a utiliza trei agenți hidrolitici: acizi, enzime Da alcalin.
Hidroliza acidă și enzimatică menține caracteristica "L" a aminoacizilor. Diferența dintre ele este capacitatea de a genera aminoacizi liberi.
Hidroliza acidă poate genera oligopeptide și o cantitate mare de aminoacizi liberi (în perioade scurte de timp).
Hidroliza enzimatică, prin însăși natura enzimelor, poate fi selectivă în ruperea legăturilor peptidice. Prin urmare, generează polipeptide și cantitatea de aminoacizi liberi depinde de tipul enzimei și de timpul, în general mult mai lung.
Hidroliza alcalină generează un amestec racemic de aminoacizi liberi. Adică 50% din aminoacizi liberi sunt L și celelalte 50% sunt D. În esență, nu se folosește o hidroliză alcalină atunci când se caută obținerea unui hidrolizat cu valoare nutritivă ridicată.
Este dovedit științific că hidroliza acidă și enzimatică menține caracteristica "L" a aminoacizilor liberi. Fără să vrea să se întoarcă în timp, în 1950 profesorul Haurowitz (profesor de biochimie la Universitatea Indiana, președinte al Div. Biologie chimică a chimiei americane. Soc.), În cartea sa: „Chimia și funcția proteinelor” editată în Spania de Ed. Omega 1969 -1 ediția, pagina 26 indică: "Avantajul hidrolizei prin intermediul acizilor este că se evită racemizarea, cu care aminoacizii sunt obținuți ca L-aminoacizi"