Caracteristicile celor mai importanți alergeni din alune; Nutriție personalizată

Studiile indică faptul că aproximativ 1,5 milioane de americani suferă de alergii la arahide și în fiecare an aproximativ 30.000 de pacienți sunt spitalizați din cauza simptomelor șocului anafilactic, dintre care între 150 și 200 de cazuri au fost fatale. Reacția alergică la arahide poate fi imediată (șoc anafilactic sau poate apărea la câteva ore după ce a fost consumată. În majoritatea cazurilor, reacțiile alergice se observă după consumul de arahide, deși în unele cazuri reacția poate fi declanșată de salivă (sărutări, ustensile) sau prin inhalarea alergenului Alergenul principal pentru arahide, Ara h 1, sa dovedit a fi relativ ușor de curățat de pe mâini și acoperit cu agenți de curățare obișnuiți și nu pare să fie distribuit pe scară largă în școli.

celor

Alergia la arahide este cauzată de proteinele din semințe. La fel ca toate semințele, alunele sunt bogate în proteine, în special așa-numitele proteine ​​de stocare care servesc drept material de rezervă în timpul creșterii unei noi plante. Unele dintre aceste proteine ​​de stocare s-au dovedit a fi cele mai importante alergeni: viciline și albumine.

Până în prezent au fost identificați 10 alergeni în arahide. Alergenul principal este Ara h 1, care este o vicilină; celălalt alergen major este Ara h 2 (2S albumină). Acești doi alergeni sunt cauza a 95% din reacțiile alergice la arahide. Alergenii minori din arahide sunt araquina (leguminoase) –Ara h 3 și Ara h 4-, profilină –Ara h 5-, albumine 2S –Ara h6 și Ara h 7-, oleozină, aglutinină și Ara h 8 (familia Bet v 1). Sensibilizarea arahidei apare în general în timpul copilăriei și persistă adesea pe tot parcursul vieții; În acest sens, o alergie la arahide diferă de alte alergii alimentare obișnuite (cum ar fi o alergie la proteinele din ouă sau din lapte), care sunt predominante în copilărie, dar de obicei se estompează până la maturitate.

Folosind IgE serice dintr-o populație de indivizi hipersensibili la arahide, 23 epitopi de legare au fost mapați la IgE din Ara h 1. Epitopii imunodominanți găsiți sunt: ​​Ara h 1 25-34 (KSSPYQKK), Ara h 1 65-74 (EYDPRLVY), Ara h 1 89-98 (ERTRGRQP) și Ara h 1 498-507 (RRYTARLKEG). Ceilalți epitopi IgE identificați au fost: Ara h 1 48–57 (QEPDDLKQKA), Ara h 1 89–98 (ERTRGRQP), Ara h 1 97–105 (GDYDDDRR), Ara h 1 107–116 (RREEGGRW), Ara h 1 123–132 (EREEDWRQ), Ara h 1 134–143 (EDWRRPSHQQ), Ara h 1 143–152 (PRKIRPEG), Ara h 1 294–303 (PGQFEDFF), Ara h 1 311–320 (YLQEFSRN), Ara h 1 325–334 (FNAEFNEIRR), Ara h 1 344–353 (QEERGQRR), Ara h 1 393–402 (DITNPINLRE), Ara h 1 409–418 (NNFGKLFEVK), Ara h 1 461–470 (GNLELV), Ara h 1 525-534 (ELHLLGFGIN), Ara h 1 539-548 (HRIFLAGDKDA), Ara h 1 551-560 (IDQIEKQAKDA), Ara h 1 559-568 (KDALAFPGSGE), Ara h 1 578-587 (KESHFVSARP) și Ara h 1 597-606 (EKESPEKED). Folosind o serie de 213 20 peptide de aminoacizi cu o suprapunere de 5 reziduuri a secvențelor Ara h1, Ara h2 și Ara h3, Ara h1 conține 13 regiuni proeminente de legare a IgE, inclusiv un nou epitop care cuprinde reziduurile 361-385, care nu a putut fi găsit folosind serul.

Un alt alergen semnificativ identificat în arahide este Ara h 2, care este o glicoproteină cu o masă moleculară de 17-19 kDa și un punct izoelectric de 5,2. În prezent, au fost identificate 2 izoforme de Ara h2. Ara h 2 corespunde conglutinei delta, un membru al familiei albuminei 2S. Modelarea moleculară bazată pe omologie a Ara h 2 și a altor alergeni de albumină 2S a arătat că aceștia împărtășesc un cadru structural tridimensional comun, constând din 5 helice α dispuse într-un superhelix cu rotire dreaptă și conectate prin bucle mai mult sau mai puțin extinse. Structura tridimensională este stabilizată de punți disulfură, care sunt conservate printre toți membrii superfamiliei de albumină 2S. Ara h 2 diferă de alte albumine 2S prin 2 bucle suplimentare la capetele N-terminale și C-terminale ale lanțului polipeptidic, respectiv.

Au fost definiți 10 epitopi liniari ai Ara h 2, după cum urmează: 15-HASARQQWEL-24, 21-QWELQGDR-28, 27-DRRCQSQLER-36, 39-LRPCEQHLMQ-48, 49-KIQRDEDS-56, 59-RDPYSP-64, 65-SQDPYSPS-72, 118-LQGRQQ-122, 127-KRELRN-132 și 143-QRCDLDVE-150.

Epitopii au arătat o expunere destul de bună pe suprafața moleculară a modelului tridimensional, dar analiza conformațională a epitopilor liniari nu arată omologie structurală a Ara h 2 cu regiunile corespunzătoare ale altor alergeni din nuci. S-a sugerat că reactivitatea alergenică încrucișată observată între alergenii de arahide și alune depinde de o altă proteină omniprezentă de depozitare a semințelor, vicilina. Cu toate acestea, studii recente care utilizează alergenul Ara h 2 recombinant indică faptul că alergenul specific pentru arahide IgE reacționează încrucișat cu proteinele din migdale și nucile de Brazilia. Ca un corelat in vitro al reactivității clinice, testul de activare bazofilă a fost utilizat pentru a demonstra că Ara h 2 împarte epitopii de legare IgE comuni cu unii alergeni la nuci. Există aproape sigur epitopuri spațiale care nu au fost luate în considerare anterior. Prezența acestor epitopi comuni care leagă IgE poate contribui la prevalența co-sensibilizării cu arahide și nuci la persoanele alergice la arahide.

Ara h 3 și Ara h 4

Restul de alergeni care apar în arahide sunt mai puțin semnificative. Două dintre ele sunt Ara h 3 și Ara h 4, ale căror secvențe sunt 91% identice, dar au fost denumite independent (în mod normal, acestea ar fi numite izoalergeni). Acești alergeni sunt proteine ​​de depozitare a semințelor, care aparțin superfamiliei 11S cupina.

Globulina de stocare a arahidei 11S, numită arachină, este un oligomer cu o masă moleculară de 360 ​​kDa. La fel ca alte leguminoase și glicinine, este sintetizat ca lanțuri polipeptidice de aproximativ 60 kDa, care formează trimeri. La separarea în subunități acide N-terminale 40 kDa și subunități bazice C-terminale 20 kDa, care rămân legate disulfură, trimerele formează un hexamer. Un lanț acid și unul bazic din subunitate sunt separate printr-o legătură peptidică Asn-Gly. Araquina, la fel ca alte proteine ​​de globulină de stocare, poate fi stabilă la căldură.