Prezentul și viitorul proteomicii în nutrigenomică și nutrigenetică; Nutriție personalizată
Noua eră a cercetării nutriționale transpune această cunoaștere empirică în științe moleculare bazate pe dovezi, deoarece componentele din alimente interacționează cu corpul nostru la nivel de sistem, organ, celulă și moleculă. Cercetările moderne de nutriție și sănătate se concentrează pe promovarea sănătății, prevenirea sau întârzierea apariției bolilor și optimizarea performanței pe tot parcursul vieții. Aceste obiective necesită o abordare holistică (persoana în ansamblu), deoarece îmbunătățirea nutrițională a unui aspect al sănătății nu ar trebui să fie compromisă de deteriorarea altuia.
Componentele dietetice apar în amestecuri complexe și, prin urmare, nu numai concentrațiile compușilor individuali, ci și interacțiunile dintre ele au un impact asupra biodisponibilității și bioeficienței ingredientului final.
Proteinele sunt jucătorii cheie în practic toate procesele biologice din corpul uman. Proteomica este o platformă centrală în nutrigenomică, care caută să înțeleagă holistic modul în care genomul nostru este exprimat ca răspuns la dietă.
Nutrigenetica se concentrează pe predispoziția noastră genetică și susceptibilitatea la dietă și poate fi utilizată pentru stratificarea grupurilor de persoane înscrise în studii de intervenție nutrițională și pentru a separa respondenții de cei care nu răspund în rândul acestor persoane.
Epigenetica cuprinde investigarea modificărilor biochimice care nu modifică secvența acidului dezoxiribonucleic (ADN) atât în ADN în sine, cât și în proteinele de legare a ADN-ului și pare să ofere un format pentru imprimare.) Metabolice care pot dura o etapă a vieții, pe tot parcursul viață sau chiar să fie moștenit de la o generație la alta. Proteomica joacă, de asemenea, un rol aici, fiind capabilă să identifice modificările translaționale (de exemplu, acetilațiile) proteinelor care împachetează ADN-ul și, prin urmare, pot ajuta la descifrarea așa-numitului cod al histonei.
Proteomica în nutriție identifică și cuantifică proteinele și peptidele bioactive, răspunzând în același timp la întrebări de bioeficacitate nutrițională prin elucidarea markerilor de proteine și peptide. Proteomica furnizează bioactivi și biomarkeri.
Folosim platforme genomice, cum ar fi transcriptomica, proteomica și metabolomica, pentru a demonstra eficacitatea nutrițională; folosim tehnici genetice pentru a dezvălui predispoziția și susceptibilitatea; și aplicăm epigenetica pentru a înțelege programarea și imprimarea metabolică.
Provocarea analitică limitativă în proteomică nu este acuratețea masei (în prezent la niveluri sub-ppm) și nici rezoluția masei (în prezent la nivelul sutelor de mii) sau sensibilitatea absolută (în prezent la nivelurile intervalului atomolar [aM sau 10-18 molar]) ale masei spectrometre, dar în intervalul dinamic al concentrațiilor de proteine (estimate, de exemplu, la 10 12 în sângele uman), ceea ce a dus la prelevarea insuficientă, redundanță și ireproductibilitate în identificarea și cuantificarea proteinelor.
Platformele proteomice actuale bazate pe spectrometrie de masă (MS) pot efectua un interval dinamic de 10 4. Aceasta înseamnă că proteomul de abundență mai mică și inaccesibil trebuie să fie determinat de epuizarea proteinelor cele mai abundente (de exemplu, sistemul de eliminare a afinității multiple care elimină în mod specific 7-14 proteine superioare din plasmă) sau de îmbogățirea selectivă a proteinelor., prin cromatografie de afinitate metalică imobilizată sau tehnici de dioxid de titan pentru fosfoproteine, lectine precum și tehnica de captare a suprafeței celulare pentru glicoproteine).
Mijloacele actuale pentru cuantificarea proteinelor sunt bazate pe gel sau MS. Standardul preferat pentru 2DE-proteomică este cuantificarea cu electroforeză diferențială pe gel (DIGE) cu colorare diferențială a proteinelor separate și analiza imaginii. Ca alternativă la DIGE și compatibilă cu cromatografia lichidă online (LC) -MS/MS, izotopii stabili pot fi introduși în condițiile în cauză.
Aceste tehnici de etichetare pot fi realizate la proteine (de exemplu, AniBAL [marcate cu anilină și acid benzoic]) sau peptide (de exemplu, ICAT [etichetă de afinitate codificată cu izotop], iTRAQ [etichete isobarice pentru cuantificare relativă și absolută] sau TMT [etichete isobarice] eticheta de masă tandem]) și poate fi introdus chimic într-o probă (ICAT, iTRAQ, TMT sau AniBAL) sau celule care se hrănesc metabolic sau chiar animale mici (de exemplu șoareci și șobolani) cu aminoacizi marcați izotopic stabili în cultura celulară (SILAC). Citirea cuantificării poate fi obținută la MS-ICAT, SILAC și AniBAL) sau MS/MS (iTRAQ și TMT).