Enzime alimentare, facilitatori chimici? - Tech Press
Distribuiți acest articol
Enzimele acționează ca catalizatori pentru reacțiile chimice în producția de alimente și domeniul lor de aplicare este practic nelimitat, deoarece pot interveni potențial în nenumărate alimente și băuturi pentru a-și îmbunătăți aspectul, gustul, textura, stabilitatea și chiar mediul lor de viață, obținând mai sigur și mai convenabil produse
Enzimele sunt catalizatori ai reacțiilor chimice în producția de alimente și domeniul lor de aplicare este practic nelimitat, deoarece pot interveni potențial într-un număr infinit de alimente și băuturi pentru a-și îmbunătăți aspectul, gustul, textura, stabilitatea și chiar durata de valabilitate a acestora, astfel încât să obțină mai sigur și produse mai convenabile.
Les enzymes agissent en tant que catalyseurs des réactions chimiques dans the production des alimentants et leur champ d'application is prically illimité car they can potentiellement intervene in un multitude d'aliments and de boissons pour îmbunătăorer leur aspect, saveur, texture, stabilité, voire même leur longévité moyenne in obtenant des produits plus sûrs et convenables
Enzimele sunt în majoritate substanțe naturale, împreună cu alte enzime artificiale, cu o structură proteică, care le permite să catalizeze reacțiile chimice care preced prepararea anumitor tipuri de alimente.
Pe scurt, sunt „facilitatorii chimici” necesari pentru realizarea fabricării unor alimente, în general la doze mici, care după efectele lor tehnice, dispar practic din produsele alimentare, lăsând doar concentrații mici la nivelul reziduurilor, în general inevitabile, dar că nu exercită efecte tehnologice în alimentele finale, cu unele excepții.
Contextul istoric al enzimelor alimentare
Datele de cel mai mare interes științific corelate cu enzimele alimentare datează din secolul al XIX-lea, când eminentul om de știință Louis Pasteur a studiat fermentarea zahărului și transformarea acestuia în alcool etilic, prin intermediul drojdiilor.
După constatarea unei mari relevanțe științifice, el a afirmat că „fermentația pe care a suferit-o zahărul s-a datorat unei forțe vitale conținute de drojdii, numite fermenti.
Mai târziu, la începutul secolului al XX-lea, Premiul Nobel pentru chimie a fost acordat în 1907 savantului Eduard Buchner, pentru studiul: „Cercetare biochimică și descoperirea fermentației libere a celulelor”.
Astfel s-au stabilit bazele enzimelor alimentare, care au găsit în curând o multitudine de aplicații în industria alimentară.
Când pot fi folosite?
Ele pot fi utilizate numai atunci când procesul de fabricație este posibil din punct de vedere termodinamic, pentru aceasta enzimele alimentare vor acționa asupra a ceea ce vom numi substraturi, care nu sunt altceva decât molecule care, prin acțiunea dirijată de enzima alimentară, vor suferă o conversie într-un alt tip de moleculă diferită, care este tocmai substanța dorită care va face parte din alimentul final.
Proprietatea de bază a enzimelor
Selectivitatea este capacitatea enzimelor de a modifica anumite molecule, pe baza structurii și caracteristicilor lor chimice, până la punctul în care acționează numai asupra acelor molecule care au o configurație adecvată pentru a face posibilă transformarea lor chimică.
În funcție de tipul enzimei, viteza reacției de transformare chimică depinde de tipurile specifice de enzime și de moleculele asupra cărora pot acționa.
Sunt cunoscute peste 3000 de reacții biochimice, produse de enzime.
Pot fi modificate enzimele alimentare?
Da, prin substanțe cunoscute sub numele de inhibitori enzimatici și acceleratori enzimatici.
Inhibitorii enzimatici pot acționa în moduri diferite, sau scad activitatea, sau chiar pot preveni complet reacția chimică indusă de enzima alimentară.
La rândul lor, acceleratorii enzimatici acționează ca molecule care activează sau accelerează reacțiile chimice.
În afară de inhibitori și acceleratori, există și factori termodinamici, care pot afecta activitatea enzimei, precum: doza enzimatică, pH-ul, temperatura, presiunea etc.
Tipurile de inhibiții pot fi: competitive, necompetitive, necompetitive și mixte.
√ Inhibare competitivă
Acesta constă în imposibilitatea de a putea lega substratul la aceeași enzimă în același timp, apare de obicei atunci când inhibitorul are o afinitate pentru „situsul activ”, cu alte cuvinte, există o competiție între substrat și inhibitor pentru accesarea sitului activ al enzimei.
√ Inhibare necompetitivă
Constă din imposibilitatea ca inhibitorul să se lege de enzima liberă, dar de complexul format de enzimă și substrat, odată ce complexul în cauză cu inhibitorul este format, enzima este inactivată.
√ Inhibiție necompetitivă
Este o formă de inhibiție mixtă în care legătura dintre inhibitor și enzimă, reducând activitatea enzimatică, nu afectează însă legarea enzimei cu substratul.